Estrutura química de carboidratos e proteínas:

Proteínas:

São substâncias orgânicas de cadeia carbônica longa e peso molecular elevado sendo formados por aminoácidos que estão ligados por ligações peptídicas.A proteína é um polímero (polipeptídio).

Aminoácidos:

São substancias carbônicas de cadeia carbônica curta que apresenta um grupo funcional acido carboxila e um básico amina.

Existem tipos de aminoácidos conforme a localização do grupo funcional.

a-grupo amina se localiza no 1° C após o grupo funcional.

b-grupo amina se localiza no 2° C após o grupo funcional.

g-grupo amina se localiza no 3° C após o grupo funcional.

a- aminoácidos são os que têm uma maior importância, pois são utilizados para a síntese protéica (proteínas naturais).A cadeia lateral R pode-se apresentar cerca de 20 formas diferentes, ou seja, 20 a-aminoácidos diferentes que podem ser encontrados em diversas proteínas naturais.

Formula geral dos a-aminoácidos:

Classificação quanto à cadeia lateral R:

o       Alifáticos: glicina e alanina

o       Hidroxilicos: serina

o       Sulfidricos: cisteina

o       Ácidos: ac.glutâmico e aspartato

o       Básicos: lisina

o       Aromáticos: fenilalanina, tirosina e trifosfato

o       Imicos: prolina

Classificação quanto à necessidade na dieta.

o        Essenciais: são aqueles que o organismo necessita, mas não sintetiza sendo necessários na dieta.

       Ex: Fenilalanina, arginina, metiolina, valina, etc...

o       Não essenciais: são sintetizados através de outros aminoácidos, os essenciais não sendo necessário na dieta.

Ex: Ac.glutâmico, aspartato, alanina, glicina, cisteina, etc...

Os a-aminoácidos são sólidos a temperatura ambiente, apresentando-se como pó e solúveis em meio aquoso, sendo pouco solúveis em solventes apolares como éter, cetona, etc...

o       Em solução apresentam comportamento químico anfótero, ou seja, comportamento duplo, pois tanto podem funcionar como ácidos (doadores de prótons) ou como bases (receptores de prótons) adquirindo carga elétrica efetiva.

o       pI: ponto isoelétrico é o pH cujo determinado aminoácido encontra-se bipolar ionicamente (eletricamente neutro) e também o mais insolúvel possível.Isto ocorre quando o pH = pI.

o       pH < pI, ou seja, o pH do meio esta acido em relação ao aminoácido, o que significa que se tem excesso de íons H+ no meio e os aminoácidos recebem este excesso ou parte caso seja excessivo, ficando ionicamente catiônico ou eletricamente positivo.

o       pH > pI, ou seja, o pH do meio esta alcalino em relação ao aminoácido, o que significa que se tem concentração reduzida de íons H+ no meio e então os aminoácidos liberam H+ para tentar compensar, ficando ionicamente aniônico ou eletricamente negativo.

Cada aminoácido possui o seu próprio pI, e este nunca se repete o que os caracteriza individualmente.Este fenômeno da doação ou recepção de íons H+ pelos aminoácidos, sempre dependera da concentração de íons H+ no meio, ou seja, do pH.

Os aminoácidos podem se polimerizar: ligar-se uns aos outros através de ligações peptídicas.

• 1-Aminoácido = peptídeo
• 2-Aminoácido = dipeptídio
• 3-Aminoácido = tripeptídio
• 4-Aminoácido = tetrapeptídio
• 11-Aminoácido ou mais = polipeptídio

Quando o polipeptídio exceder o peso molecular acima de 8000 ou 10000 Daltons, ou seja, 50 a 100 aminoácidos passa a ser chamado de proteína.

• Proteínas apresentam as mesmas características físico-químicas dos aminoácidos.

Proteínas: são macromoléculas polipeptídicas, isto é são moléculas muito grandes formadas por aminoácidos unidos entre si por ligações peptídicas.

o       Proteínas em soluções formam soluções coloidais (soluções gelatinosas)

o       Proteínas por serem moléculas muito grandes apresentam níveis ou estruturas de organização:

-         Estrutura primaria

-         Estrutura secundaria

-         Estrutura terciária

-         Estrutura quaternária

  Estrutura primaria:

o       Posicionamento dos aminoácidos na estrutura molecular.

o       Sendo determinada geneticamente e sendo mantida pelas ligações peptídicas.

o       Conhecemos a estrutura primaria de uma proteína quando sabemos de que aminoácidos ela é formada e a ordem em que eles se encontram. 

Estrutura secundaria:

o       Espiralização da estrutura primaria, sendo determinada e mantida pelas atrações entre os radicais.

-         Atrações iônicas

-         Pontes de hidrogênio

-         Alifáticas

-         Pontes de sulfeto (S-S)

Estrutura terciária:

o       Enovelamento (proteína globosa) ou dobramento (proteína filamentosa) da estrutura secundaria.

-         Ainda as mesmas atrações da estrutura secundaria.

-         É a estrutura terciária que determina a forma nativa e a função biológica da proteína.

-         Até este nível todas a proteínas possuem este grau de complexidade.

Estrutura quaternária:

o       Onde duas ou mais proteínas se combinam para exercer uma determinada função biológica.

-         Hb é uma proteína tetrâmera

-         Atrações ocorrem apenas por pontes de hidrogênio

-         A maioria das enzimas do organismo se encontram neste nível, sendo que a mairia na forma de dímeros.

Fatores do meio que alteram a estrutura de organização:

o       Fatores como pH, temperatura, pressão, hormônios, etc...

-         Estrutura terciária é muito sensível a estas alterações.

-         A variação de qualquer uma destas condições pode causar desnaturação reversível ou irreversível.

 Desnaturação das proteínas:

o       Vem a ser ação de fatores do meio que desfazem ou destroem os níveis de organização secundário, terciário e quaternário, não atingindo o primário, pois neste caso não se tem mais proteína.

o       Desnaturação ocorre nas proteínas para as mesmas perderam as suas funções biológicas.

Classificação das proteínas quanto à forma:

• Filamentosa: apresenta dobramentos em sua estrutura, e como o próprio nome indica são compostas por cadeias filamentosas alongadas próprias para exercer esforço mecânico.

-         Colágeno, queratina, miosina, etc...

o       Globosa: enovelamento da estrutura terciária.

-         Proteínas plasmáticas, enzimas, albumina, etc...

Classificação das proteínas quanto à composição química:

• Simples: apresentam apenas aminoácidos em sua composição molecular.

-         Albumina, queratina, etc...

• Conjugadas: são proteínas que alem de aminoácidos apresentam substancias como:

-         Carboidratos, lipídios, ac.nucléicos, etc...

-         Ex: membrana plasmática lipoprotéica, proteoglicanas, hemoglobina, etc...